Innhold
Katalaseenzymet er en av de mest effektive enzymer som er kjent, siden hvert enzym kan utføre nesten 800 000 katalytiske hendelser per sekund. Den viktigste katalasefunksjonen er å beskytte celler mot hydrogenperoksyd (H2O2) molekyler ved å omdanne dem til oksygen (O2) og vann (H2O). H2O2 kan skade DNA.
Catalase dannes av fire individuelle deler, eller monomerer, som vikles inn i et dumbbell-formet enzym. Hver monomer har et katalytisk senter som inneholder et heme-molekyl, som binder oksygen. Hver monomer binder også et molekyl av NADPH, som beskytter selve enzymet mot de skadelige effektene av H2O2.
Catalase fungerer best ved en pH på 7, og er svært rikelig med peroksisomer, som er posene i en celle som bryter ned giftige molekyler.
Catalase Structure: All Four One, og One for All
Catalase er et firedelt enzym, eller en tetramer. Fire monomerer vikler seg rundt hverandre for å danne et hantelformet enzym. Hver monomer har fire domener, eller deler - som kroppsdeler som gjør forskjellige ting.
Det andre domenet er det som inneholder heme-gruppen. Det tredje domenet er kjent som innpakningsdomenet, og det er her de fire monomerer vikler seg rundt hverandre for å danne en tetramer.
Mange saltbroer, eller ioniske interaksjoner mellom positivt og negativt ladede aminosyresidekjeder, holder de fire monomerer sammen. Monomerene vever rundt hverandre, noe som gjør tetramer-enzymet veldig stabilt.
Det bærer verktøy
Hver monomer av katalase-tetramer inneholder en hemmegruppe. Hemmegrupper er skiveformede molekyler som har et jernatom i sentrum, som binder oksygen. Hemen er begravet midt i det katalytiske domenet til hver monomer. Hver katalase-monomer binder også et NADPH-molekyl, men på overflaten.
NADPH er der for å beskytte enzymet mot H2O2 (hydrogenperoksyd) som det må katalysere. En H2O2 molekyl kan bli et superoksydmolekyl, som er to oksygenatomer bundet til hverandre, hvor den ene har et ekstra elektron som er svært reaktivt - noe som betyr at det kan samhandle med elektronene i kjemiske bindinger på andre molekyler og bryte disse bindingene.
Det er så raskt
Oksygenradikaler, slik som H2O2produseres ved normale cellulære prosesser. Siden de er farlige for cellen, må de omdannes til godartede molekyler.
Catalase er en av de raskeste enzymer som er kjent. Hver monomer i katalase-tetramer kan utføre nesten 200 000 katalytiske hendelser per sekund. Siden en tetramer har fire monomerer, kan hvert katalaseenzym gjøre nesten 800 000 katalytiske hendelser per sekund.
Catalase trenger dette effektivitetsnivået fordi H2O2 er farlig for cellen. Katalaseenzymer akkumuleres i poser som kalles peroksisomer i en celle. Peroksisomer er vesikler som nedbryter molekyler som er giftige for cellen, inkludert oksygenradikaler som H2O2.
Nøytral pH
Forskere har studert aktiviteten av katalase ved en pH på 7,4 og ved 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Den optimale pH for katalasereaksjonen er rundt 7, så en måte at forskere stopper katalaseaktivitet i et reagensrør er å endre pH ved å tilsette en sterk syre eller sterk base.
I cellen akkumuleres katalase i peroksisomer, som har varierende pH når de måles i forskjellige celler. Tidsskriftet "IUBMB Life" rapporterte at peroksisomer har vist seg å ha pH som varierer fra 5,8-6,0, 6,9-7,1 og 8,2.
Således kan forskjellige peroksisomer inneholde forskjellige mengder katalase, eller kan slå katalasen av eller på, avhengig av hvordan de regulerer deres indre pH-nivå.