Innhold
- Hydrogenbindingsdannelse
- Egenskaper ved Hydrogen Bonds
- Biologisk betydning av dannelse av hydrogenbinding
- Hydrogenbindingsdannelse i vann
- Hydrogenbindingsdannelse i proteiner
En hydrogenbinding dannes når den positive enden av ett molekyl tiltrekkes av den negative enden av et annet. Konseptet ligner magnetisk tiltrekning der motsatte poler tiltrekker seg. Hydrogen har ett proton og ett elektron. Dette gjør hydrogen til et elektrisk positivt atom fordi det har en mangel på elektroner. Den søker å legge til et annet elektron til energiselskapet for å stabilisere det.
Hydrogenbindingsdannelse
To begreper er viktige for å forstå hvordan hydrogenbindingen dannes: elektronegativitet og dipolen. Elektronegativitet er målet for et atoms tendens til å tiltrekke elektroner til seg selv for å danne en binding. En dipol er en separasjon av positive og negative ladninger i et molekyl. En dipol-dipol-interaksjon er en attraktiv kraft mellom den positive enden av ett polart molekyl og den negative enden av et annet polart molekyl.
Hydrogen tiltrekkes oftest av flere elektronegative elementer enn seg selv, for eksempel fluor, karbon, nitrogen eller oksygen. En dipol dannes i et molekyl når hydrogen beholder den mer positive enden av ladningen mens dets elektron trekkes inn mot det elektronegative elementet der den negative ladningen vil være mer konsentrert.
Egenskaper ved Hydrogen Bonds
Hydrogenbindinger er svakere enn kovalente eller ioniske bindinger fordi de lett dannes og brytes under biologiske forhold. Molekyler som har ikke-polære kovalente bindinger danner ikke hydrogenbindinger. Men enhver forbindelse som har polare kovalente bindinger kan danne en hydrogenbinding.
Biologisk betydning av dannelse av hydrogenbinding
Dannelsen av hydrogenbindinger er viktig i biologiske systemer fordi bindingene stabiliserer og bestemmer strukturen og formen til store makromolekyler som nukleinsyrer og proteiner. Denne typen binding skjer i biologiske strukturer, som DNA og RNA. Denne bindingen er veldig viktig i vann fordi dette er kraften som eksisterer mellom vannmolekyler for å holde dem sammen.
Hydrogenbindingsdannelse i vann
Både som væske og som fast is gir dannelsen av hydrogenbinding mellom vannmolekylene den attraktive kraften til å holde molekylmassen sammen. Intermolekylær hydrogenbinding er ansvarlig for det høye kokepunktet for vann fordi det øker mengden energi som kreves for å bryte bindingene før kokingen kan begynne. Hydrogenbinding tvinger vannmolekyler til å danne krystaller når det fryser. Siden de positive og negative endene av vannmolekylene må orientere seg i en matrise som gjør at de positive endene kan tiltrekke seg de negative endene av molekylene, er ikke gitteret eller rammen av iskrystallen like tett sammensveiset som væskeformen is å flyte i vann.
Hydrogenbindingsdannelse i proteiner
3D-strukturen til proteiner er veldig viktig i biologiske reaksjoner som de som involverer enzymer der formen til ett eller flere proteiner må passe inn i åpninger i enzymer mye som en lås og nøkkelmekanisme. Hydrogenbinding lar disse proteinene bøye, brette og passe inn i forskjellige former etter behov som avgjør proteinets biologiske aktivitet. Dette er veldig viktig i DNA fordi dannelsen av hydrogenbindinger gjør at molekylet kan anta sin dannelse av dobbel helix.