Innhold
- Generell aminosyreinfo
- Den grunnleggende strukturen av aminosyrer
- Kategorier av aminosyrer
- Hydrofobe aminosyrer
- Hydrofile aminosyrer
- Ladede aminosyrer
- Amfipatiske aminosyrer
Aminosyrer er en av de fire viktigste makromolekylene i livet, de andre er karbohydrater, lipider og nukleinsyrer. De tjener først og fremst som de monomere enhetene til proteiner. De 20 naturlig forekommende aminosyrene finnes i alle levende ting, fra bakterier til mennesker.
Siden aminosyrer lager proteiner og proteiner utgjør mesteparten av kroppsmassen din, er disse syrene bokstavelig talt de tingene som mennesker (og andre dyr) er laget av.
Mangel i en eller flere aminosyrer kan føre til ufullstendige eller dårlig konstruerte vev, og antas også å spille en rolle i tilførselen av noen kreftformer.
Generell aminosyreinfo
Menneskekroppen er i stand til å syntetisere 10 av disse syrene, men de andre 10 må fås fra kostholdskilder og kalles derfor essensielle aminosyrer. Disse tilbys noen ganger som essensielle aminosyretilskudd.
Aminosyrer som kroppen kan produsere kalles ikke-essensielle aminosyrer, et noe misvisende begrep siden kroppen faktisk krever dem.
Hver aminosyre har både en forkortelse på én bokstav og en forkortelse på tre bokstaver (f.eks. tyrosin går av både "tyr" og "Y"). Noen ganger blir aminosyrer modifisert etter at de allerede har blitt inkorporert i proteiner (et eksempel er hydroksylering av prolin).
Aminosyrer er blitt populære i kosttilskudd blant folk som er interessert i generell helse og de som håper å bygge muskelmasse gjennom en kombinasjon av vekttrening og ernæringsmessige intervensjoner.
Den grunnleggende strukturen av aminosyrer
Den universelle strukturen til alle aminosyrer er et sentralt karbonatom som har et karboksyl gruppe, en aminogruppe, a hydrogenatom og en "R" sidekjede som varierer fra aminosyre til aminosyre bundet til den.
De karboksylgruppe består av et karbonatom dobbeltbundet til et oksygenatom og også bundet til en hydroksylgruppe (-OH). Det kan bli representert som -CO (OH), og det er dette som tjener disse forbindelsene betegnelsen "syre", ettersom hydrogenatom i hydroksylkomponenten lett blir donert, og etterlater en -CO (O-) gruppe.
De 20 aminosyrene som finnes i naturen heter alfa-aminosyrer fordi amino (-NH2) -gruppen er bundet til alfakarbonet i karboksylsyren, som er karbonet ved siden av -CO (OH) -gruppen. Dette karbonet er også det "sentrale" karbonet beskrevet ovenfor.
Aminosyrer varierer i masse fra 75 gram per mol (glysin) til 204 gram per mol (tryptofan), og er i gjennomsnitt mindre enn sukkerglukosen (180 gram per mol).
Hvis hver aminosyre ble observert med samme frekvens i naturen, ville hver og en utgjøre om lag 5 prosent av aminosyrene i proteinstrukturer (100 prosent delt med 20 aminosyrer = 5 prosent per aminosyre).
I virkeligheten varierer disse forekomstfrekvensene fra litt over 1,2 prosent (tryptofan og cystein) til i underkant av 10 prosent (leucin).
Kategorier av aminosyrer
De "R" sidekjeder, eller ganske enkelt R-kjeder, faller inn i forskjellige underkategorier som både beskriver og bestemmer den biokjemiske atferden til aminosyren som helhet. Et vanlig skjema kategoriserer aminosyrer som hydrofobe, hydrofil (eller polar), ladet eller amphipathic.
hydrofobe kommer fra det greske for "frykt for vann", og disse åtte aminosyrene er så merket fordi sidekjedene deres er upolare, noe som betyr at de verken har en netto elektrostatisk ladning eller en asymmetrisk fordelt ladning. Som et resultat av denne egenskapen er hydrofobe aminosyrer vanligvis funnet på innsiden av proteiner, "trygge" fra vann.
Tilsvarende disse syrene hydrofil jevnaldrende har en tendens til å samles på ytre overflater av proteiner. Ladet og amphipathic molekyler, i mellomtiden, viser sine egne sjarm og særegenheter.
Følgende er en liste over individuelle aminosyrer sammen med noen av deres kjennetegn. De presenteres i rekkefølge på forkortelsene med én bokstav for enkel referanse, men hvis du velger å prøve å huske navnene på aminosyrene, bør du bruke uansett grupperingsskjema eller annet lureri som gjør denne oppgaven så enkel som mulig.
Hydrofobe aminosyrer
Disse åtte aminosyrene er vanligvis gruppert og kalles noen ganger "ikke-polare" i stedet for hydrofobe, selv om de egentlig betyr det samme. De deltar på det indre av proteiner i van der Waals interaksjoner, som er som kovalente eller ioniske bindinger, men mye svakere og mer forbigående.
Tryptofan er noen ganger inkludert i denne gruppen, men det er faktisk amfipatisk.
Hydrofile aminosyrer
Disse aminosyrene kalles ofte "polare, men uladede." De peprer ytre overflater av proteiner og rekyler ikke i nærvær av vann.
Ladede aminosyrer
Disse forbindelsene oppfører seg omtrent som hydrofile (polare) aminosyrer ved at de lett samvirker med vann, men de har en nettoladning på +1 eller -1. Dette gjør dem til syrer (protondonorer) eller baser (protonakseptorer) ved pH, eller surhet, i menneskekroppen.
Amfipatiske aminosyrer
"Amfipatisk" oversettes omtrent til "å føle begge deler" på gresk, og disse aminosyrene kan fungere som både ikke-polære (hydrofobe) og polare (hydrofile), nesten som en softballspiller som ikke er en superstjær krukke eller røren, men kan fungere godt i begge roller i en idrett der de fleste spilleres kapasiteter er høyt spesialiserte.
De har ikke en nettoladning, men fordelingen av elektrisk ladning langs R-kjedene til disse aminosyrene er markant asymmetrisk.