Innhold
Enzymer er kritiske proteinmolekyler i levende systemer som, når de først er syntetisert, vanligvis ikke blir omdannet til noe annet slags molekyl, det samme er stoffene som tas inn som drivstoff for fordøyelses- og respirasjonsprosesser (f.eks. Sukker, fett, molekylært oksygen). Dette er fordi enzymer er det katalysatorer, noe som betyr at de kan ta del i kjemiske reaksjoner uten å bli endret, litt som moderatoren for en offentlig debatt som ideelt beveger deltakerne og publikum mot en konklusjon ved å diktere vilkårene i argumentet uten å legge til noen unik informasjon.
Over 2000 enzymer er identifisert, og hver av dem er involvert i en spesifikk kjemisk reaksjon. Enzymer er derfor substratspesifikke. De er gruppert i et halvt dusin klasser på grunnlag av hva slags reaksjoner de deltar i.
Enzym Basics
Enzymer tillater et stort antall reaksjoner å finne sted i kroppen under forhold av homeostase, eller generell biokjemisk balanse. For eksempel fungerer mange enzymer best på et pH-nivå (surhetsgrad) nær pH-verdien som kroppen normalt opprettholder, som ligger i området 7 (det vil si verken alkalisk eller surt). Andre enzymer fungerer best ved lav pH (høy surhet) på grunn av miljøkravene. for eksempel er innsiden av magen, der noen fordøyelsesenzymer opererer, svært sur.
Enzymer deltar i prosesser som strekker seg fra blodpropp til DNA-syntese til fordøyelse. Noen finnes bare i celler og deltar i prosesser som involverer små molekyler, for eksempel glykolyse; andre blir utskilt direkte i tarmen og virker på store stoffer som svelget mat.
Fordi enzymer er proteiner med ganske høye molekylmasser, har de hver en distinkt tredimensjonal form. Dette bestemmer de spesifikke molekylene de virker på. I tillegg til å være pH-avhengig, er formen til de fleste enzymer temperaturavhengig, noe som betyr at de fungerer best i et ganske smalt temperaturområde.
Hvordan enzymer fungerer
De fleste enzymer virker ved å senke aktiveringsenergi av en kjemisk reaksjon. Noen ganger bringer formen reaktantene fysisk tett sammen, kanskje i stil med en trener for et idrettslag eller en arbeidsgruppe som har til hensikt å gjøre en oppgave raskere. Det antas at når enzymer binder seg til en reaktant, endres formen på en måte som destabiliserer reaktanten og gjør den mer utsatt for uansett kjemisk endring reaksjonen innebærer.
Reaksjoner som kan fortsette uten tilførsel av energi kalles eksoterme reaksjoner. I disse reaksjonene har produktene, eller kjemikaliet (e) som er dannet under reaksjonen, et lavere energinivå enn kjemikaliene som fungerer som reaksjonsingrediensene. På denne måten "søker" molekyler, som vann, sitt eget (energi) nivå; atomer "foretrekker" å være i arrangementer med lavere total energi, akkurat som vann renner nedover til det laveste tilgjengelige fysiske punktet. Når man kombinerer alt dette, er det klart at eksoterme reaksjoner alltid foregår naturlig.
At en reaksjon vil skje selv uten innspill, sier imidlertid ingenting om hastigheten den vil skje. Hvis et stoff som tas inn i kroppen naturlig vil endre seg til to derivater som kan tjene som direkte kilder til cellenergi, gjør dette lite bra hvis reaksjonen naturlig tar timer eller dager å fullføre. Selv når den totale energien til produkter er høyere enn for reaktantene, er ikke energibanen en jevn nedoverbakke på en graf; i stedet må produktene oppnå et høyere energinivå enn det de begynte slik at de kan "komme over pukkelen" og reaksjonen kan fortsette. Denne første investeringen av energi i reaktantene som lønner seg i form av produkter er den nevnte aktiveringsenergi, eller Een.
Typer enzymer
Menneskekroppen inkluderer seks hovedgrupper, eller klasser, av enzymer.
oxidoreductases forbedre hastigheten på oksidasjons- og reduksjonsreaksjoner. I disse reaksjonene, også kalt redoksreaksjoner, gir en av reaktantene opp et par elektroner som en annen reaktant får. Elektronpar-donoren sies å være oksidert og fungerer som et reduksjonsmiddel, mens elektronparparmottakeren reduseres kalles oksidasjonsmiddel. En mer enkel måte å sette dette på er at i denne typen reaksjoner flyttes oksygenatomer, hydrogenatomer eller begge deler. Eksempler inkluderer cytokromoksydase og laktatdehydrogenase.
transferaser hastighet langs overføringen av grupper av atomer, for eksempel metyl (CH3acetyl (CH3CO) eller amino (NH2) grupper, fra et molekyl til et annet molekyl. Acetatkinase og alanindeaminase er eksempler på transferaser.
hydro akselerere hydrolysereaksjoner. Hydrolysereaksjoner bruker vann (H2O) for å dele en binding i et molekyl for å lage to datterprodukter, vanligvis ved å feste -OH (hydroksylgruppen) fra vannet til et av produktene og et enkelt -H (hydrogenatom) til det andre. I mellomtiden dannes et nytt molekyl fra atomene fortrengt av -H og -OH-komponentene. Fordøyelsesenzymer lipase og sukrase er hydrolaser.
lyaser forbedre hastigheten for tilsetningen av en molekylær gruppe til en dobbeltbinding eller fjerning av to grupper fra nærliggende atomer for å lage en dobbeltbinding. Disse fungerer som hydrolaser, bortsett fra at den fjernede komponenten ikke blir fortrengt av vann eller deler av vann. Denne klassen av enzymer inkluderer oksalatdekarboksylase og isocitratlyase.
Isomerases fremskynde isomeriseringsreaksjoner. Dette er reaksjoner hvor alle de opprinnelige atomene i reaktanten blir beholdt, men blir omorganisert for å danne en isomer av reaktanten. (Isomerer er molekyler med samme kjemiske formel, men forskjellige arrangementer.) Eksempler inkluderer glukose-fosfatisomerase og alanin racemase.
ligaser (også kalt syntetaser) forbedrer hastigheten for sammenføyning av to molekyler. De oppnår vanligvis dette ved å bruke energi som stammer fra nedbrytningen av adenosintrifosfat (ATP). Eksempler på ligaser inkluderer acetyl-CoA-syntetase og DNA-ligase.
Enzymhemming
I tillegg til temperatur- og pH-endringer, kan andre faktorer føre til at enzymeraktiviteten reduseres eller stenges. I en prosess som kalles en allosterisk interaksjon, endres formen på enzymet midlertidig når et molekyl binder seg til en del av det bort fra der det blir med reaktanten. Dette fører til tap av funksjon. Noen ganger er dette nyttig når produktet i seg selv fungerer som allosterisk hemmer, fordi dette vanligvis er et tegn på at reaksjonen har gått videre til det punktet hvor ytterligere produkt ikke lenger er nødvendig.
I konkurransehemming konkurrerer et stoff som kalles en regulatorisk forbindelse med reaktanten om bindingssetet. Dette tilsvarer å prøve å sette flere arbeidsnøkler i den samme låsen samtidig. Hvis nok av disse regulatoriske forbindelsene slutter seg til en tilstrekkelig høy mengde av enzymet som er til stede, bremser eller stenger det reaksjonsveien. Dette kan være nyttig i farmakologi fordi mikrobiologer kan designe forbindelser som konkurrerer med bindingsstedene til bakterielle enzymer, noe som gjør det mye vanskeligere for bakteriene å forårsake sykdom eller overleve i menneskekroppen, periode.
Ved ikke-konkurrerende hemming binder et hemmende molekyl seg til enzymet på et sted som er forskjellig fra det aktive stedet, lik det som skjer i en allosterisk interaksjon. Irreversibel hemming skjer når hemmeren permanent binder seg til eller forringer enzymet betydelig, slik at dens funksjon ikke kan komme seg. Begge nervegass og penicillin benytter seg av denne typen hemming, om enn med enormt forskjellige intensjoner i tankene.